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Imobilização da lipase eversa® transform 2.0 em nanopartículas magnéticas com aplicação na síntese de ésteres: butirato de etila e butirato de metila

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dc.contributor.author Alexandre, Valdilane Santos
dc.date.accessioned 2025-10-24T16:30:32Z
dc.date.available 2025-10-24T16:30:32Z
dc.date.issued 2025-05-21
dc.identifier.citation ALEXANDRE, V. S. (2025) pt_BR
dc.identifier.uri https://repositorio.unilab.edu.br/jspui/handle/123456789/7423
dc.description ALEXANDRE, Valdilane Santos. Imobilização da lipase eversa® transform 2.0 em nanopartículas magnéticas com aplicação na síntese de ésteres: butirato de etila e butirato de metila. 2025, 61f. Dissertação - Curso de Mestrado Acadêmico em Energia e Ambiente, Programa de Pós-graduação em Energia ./Ambiente, Universidade dadIntegração Internacional da Lusofonia Afro-Brasileira, Redenção-Ceará, 2025. pt_BR
dc.description.abstract Neste estudo, a lipase Eversa® Transform 2.0 foi imobilizada em nanopartícula magnética de ferro (Fe3O4) com modificações na superfície destas utilizando γ-aminopropiltrietoxissilano (APTS) e o glutaraldeído (GLU) como agente ativador para o método de ligação covalente, com o objetivo na aplicação na síntese dos ésteres butirato de metila e butirato de etila. A produção de ésteres nos processos bioquímicos é significativamente importante, especialmente na produção de aromas na indústria alimentícia e fragrâncias no setor de perfumes, cosméticas, em produtos farmacêuticos, pesticidas, para solventes de tintas e vernizes, plastificantes e de bebidas. A imobilização foi realizada na presença de 25 mM de tampão fosfato de sódio, pH 7, 25 °C, 1h de tempo de contato enzima-suporte e carga enzimática 80 UpNPB.g-1 . O biocatalisador produzido (MN_APTS_GLU_EV) foi caracterizado por Difração de Raios X (DRX), Espectroscopia no Infravermelho por Transformada de Fourier (FTIR), Termogravimetria (TGA), e Microscopia Eletrônica de Varredura (MEV), que indicaram a modificação do suporte com APTS e GLU, confirmando a imobilização efetiva da lipase. Condições operacionais e parâmetros foram avaliados durante o processo de síntese dos ésteres: tempo reacional (4, 6, 8, 10 e 12 h) e e estabilidade operacional (14 ciclos consecutivos), sob agitação de 150 rpm a 25 oC, concentração molar de 0,2 mol/L, razão molar de 1:5 para butirato de metila e 1:3 para butirato de etila, e todos as análises foram realizadas na presença do solvente orgânico hexano. As melhores conversões de tempo reacional do biocatalisador para a síntese dos ésteres foram 85% de conversão em 10 horas para o butirato de metila e 80,4% em 8 h de reação para o butirato de etila. Após avaliar o melhor tempo de conversão, foi realizado a estabilidade operacional , em que a conversão máxima de ambos ocorreu logo no início do estudo, em que a produção de butirato de metila foi de 85,8 % no 1° ciclo, e a maior produção de butirato de etila foi de 86,4% também no início do ciclo, além de ter se mostrado dentro da estabilidade esperada estável mesmo após 14 ciclos consecutivos, com ótimo desempenho de reutilização mantendo as conversões em torno de 82 e 84% para ambos os ésteres. Os resultados deste estudo demonstraram bom desempenho para o biocatalisador MN_APTS_GLU_EV na aplicação na síntese dos ésteres butirato de metila e butirato de etila. pt_BR
dc.language.iso pt_BR pt_BR
dc.subject Eversa® Transform 2.0 pt_BR
dc.subject Nanopartículas pt_BR
dc.subject Imobilização pt_BR
dc.subject Ésteres pt_BR
dc.title Imobilização da lipase eversa® transform 2.0 em nanopartículas magnéticas com aplicação na síntese de ésteres: butirato de etila e butirato de metila pt_BR
dc.type Dissertation pt_BR


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